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Gli Enzimi Digestivi e la loro Importanza

Gli Enzimi Digestivi si trovano nel corpo e nel cibo per aiutare ad abbattere e digerire il cibo dopo che è stato consumato. Possono essere consumati anche attraverso integratori e favorire i processi digestivi o chi soffre di determinate patologie

Enzimi Digestivi e Salute Digestiva

Quando mangiamo cibo attiviamo tutti i macchinari del nostro tratto digerente per ottenere tutti i suoi nutrienti.

Ciò si ottiene con l’elaborazione del bolo alimentare attraverso procedure fisiche (masticazione, miscelazione, agitazione, trasporto, ecc.) E chimiche (secrezioni digestive: acidi ed enzimi).

Enzimi Digestivi e Salute


Una produzione inadeguata di enzimi può portare a disturbi digestivi, gonfiore, mancanza di energia e reazioni di tipo allergico al cibo.

Di conseguenza, sono disponibili macro- (carboidrati, proteine e grassi) e micronutrienti (vitamine e minerali) per essere assorbiti nel tratto intestinale, e in questo modo vengono incorporati nel flusso sanguigno e utilizzati dall’organismo per le sue varie funzioni.

Senza dubbio, gli enzimi digestivi svolgono un ruolo di primo piano in tutta questa elaborazione, ma che cosa sono questi enzimi digestivi?

Che cosa sono gli Enzimi Digestivi?

Gli enzimi sono proteine che hanno una regione nella loro struttura, nota come centro attivo, dove si legano a una molecola e catalizzano una certa reazione chimica.

Che cosa sono gli Enzimi Digestivi?

Gli enzimi digestivi aiutano l’assorbimento dei nutrienti e la scomposizione delle particelle nel cibo che mangiamo.

Questo processo consente di utilizzare il cibo che mangi per produrre energia, per supportare la costruzione di nuove cellule muscolari e nervose, nonché per la protezione del sangue dalle tossine.

Funzione degli Enzimi Digestivi

Gli enzimi sono responsabili della scomposizione delle molecole più complesse ottenute dal cibo in particelle molto più semplici che possono essere assorbite. La reazione che catalizzano è l’idrolisi (idro = acqua, lisi = rottura), cioè rompono le molecole in un mezzo acquoso.

Ecco perché questi enzimi digestivi sarebbero classificati nel gruppo delle “idrolasi”.

Oltre a svolgere la loro funzione biologica, gli enzimi digestivi possono essere utilizzati per scopi tecnologici in numerose industrie come il tessile, la cancelleria, i cosmetici o nella produzione di detergenti (tra gli altri).

Tuttavia, utilizzeremo questo articolo per discutere l’uso di queste particolari proteine nella lavorazione degli alimenti e i vantaggi che forniscono da un punto di vista tecnologico e sanitario. E no, non parleremo di “enzimi miracolosi” o ciarlatanerie correlate in questo post.

Quali sono gli Enzimi Digestivi Prodotti dall’Organismo?

All’interno delle secrezioni digestive prodotte nel corpo, possiamo evidenziare 5 tipi principali:

  • Saliva (ghiandole salivari)
  • Secrezioni gastriche (stomaco)
  • Secrezioni intestinali
  • Bile (fegato)
  • Succo pancreatico (pancreas)

Ognuno di essi ha una diversa composizione e, quindi, diversi enzimi che determineranno la loro azione su grassi, proteine e carboidrati.

Digestione Enzimatica dei Carboidrati

I carboidrati possono essere assorbiti solo nella loro forma più semplice, cioè sotto forma di monosaccaridi (una singola molecola), motivo per cui abbiamo bisogno di enzimi che scompongono tutte le molecole complesse in quelle che possono essere incorporato.

In questo modo possiamo distinguere tra:

  • Amilasi: enzimi che scompongono l’amido (catene lunghe e ramificate di molecole di glucosio) dando origine a molecole di maltosio (due glucosio), maltotriosio (tre molecole di glucosio) e polisaccaridi (più di 3 molecole di glucosio attaccate).
  • Disaccaridasi: separa le due molecole che compongono un disaccaride:
  • Maltasi: rompe il legame tra due molecole di glucosio (maltosio).
  • β-galattosidasi o lattasi: rompe il legame tra una molecola di glucosio e una molecola di galattosio (lattosio).
  • Saccarasi: rompe il legame tra glucosio e fruttosio (saccarosio).

Digestione dei Carboidrati

Le amilasi si trovano nella saliva e nella secrezione pancreatica, mentre le disaccaridasi esercitano la loro azione nei villi dell’intestino tenue.

Di conseguenza, tutti i polimeri vengono scomposti nelle sub-unità più semplici, che sono le uniche che possono essere assorbite.

Deficit di lattasi

È noto a tutti che gran parte della popolazione mondiale (circa il 70-75%) è carente dell’enzima lattasi. Come abbiamo detto prima, questo ha il compito di separare le molecole di galattosio e glucosio che costituiscono il lattosio, lo zucchero nel latte.

La conseguenza della sua carenza è che questo lattosio rimane intatto in tutto il tratto intestinale, essendo disponibile all’azione dei batteri che popolano l’intestino.

Deficit di lattasi

Di conseguenza, i gas sono prodotti dalla fermentazione che portano a gonfiore e dolore addominale, diarrea o flatulenza. Cioè, compaiono i sintomi caratteristici dell’intolleranza al lattosio.

In altre parole, l’intolleranza al lattosio non è altro che la mancanza dell’enzima responsabile della sua digestione.

Fibre alimentari

La fibra comprende un particolare gruppo di carboidrati. Sebbene strutturalmente siano, come l’amido, polimeri del glucosio, il tipo di legami che uniscono le molecole con le altre non possono essere idrolizzati (rotti) dai nostri enzimi.

Tuttavia, questa fibra può essere metabolizzata dai batteri del nostro colon, servendo loro da cibo e promuovendone la proliferazione.

Fibre alimentari

Questo è il motivo per cui le fibre alimentari sono considerate prebiotici.

È possibile ci siano persone che quindi potrebbero soffrire di disturbi gastrointestinali dopo aver mangiato un pasto ricco di fibre come ad esempio legumi, cereali integrali e verdure.

Digestione Enzimatica dei Grassi

Come con i carboidrati, la digestione dei grassi inizia in bocca, sotto l’azione della lipasi linguale.

Digestione Enzimatica dei Grassi

Per essere assorbiti a livello intestinale, i grassi devono passare in forme semplici che permettano loro di essere assorbiti sotto forma di micelle e/o acidi grassi liberi (la loro forma meno complessa).

All’interno di questo gruppo, in natura troviamo gli acidi grassi saturi, monoinsaturi e polinsaturi. Le differenze tra loro sono sostanzialmente contrassegnate dalla loro struttura, poiché sia quelli mono che polinsaturi hanno doppi legami nella loro struttura

D’altra parte, in modo artificiale possono essere creati i famosi acidi grassi Trans, attraverso un processo di idrogenazione (introduzione di molecole di idrogeno nella struttura) di grassi mono e polinsaturi.

I grassi vengono forniti principalmente sotto forma di trigliceridi attraverso la dieta, che costituiscono il 90% dei grassi totali. Il restante 10% è costituito da esteri di colesterolo e fosfolipidi.

Trigliceridi

A livello strutturale, i trigliceridi sono costituiti da una molecola di glicerolo legata a 3 acidi grassi che possono essere tutti uguali o variare in tutte o in alcune posizioni.

Quando raggiungono lo stomaco, un altro enzima lipasi scompone i trigliceridi in digliceridi (glicerolo + 2 acidi grassi) e acidi grassi. Successivamente, la lipasi prodotta nel pancreas continuerà a processare il grasso dallo svuotamento gastrico e genererà acidi grassi e monogliceridi (glicerolo + 1 acido grasso).

In questo modo, queste molecole meno complesse finiranno per essere incorporate nell’ambiente interno sotto forma di micelle o acidi grassi.

Digestione Enzimatica delle Proteine

Le proteine sono costituite da catene o sequenze (struttura primaria) di amminoacidi (molecole semplici), che si piegano dando origine a diverse conformazioni (strutture secondarie, terziarie e quaternarie), che saranno fondamentali affinché le proteine esercitino la loro funzione.

Digestione Enzimatica delle Proteine

Perché la proteina possa essere digerita, è necessario che sia denaturalizzata e frammentata in sezioni che siano facili da assorbire.

La denaturazione, in senso lato, include la perdita delle strutture secondarie, terziarie e quaternarie delle proteine, rendendo le catene di amminoacidi molto più accessibili al macchinario enzimatico responsabile della loro frattura.

Due esempi quotidiani di denaturazione delle proteine sono la cottura di un uovo (si passa da una consistenza liquida a quella solida e rendiamo quella proteina più digeribile) o nella produzione di yogurt, nella che la proteina viene denaturata creando quella caratteristica struttura gelatinosa.

Denaturalizzazione delle proteine

Nel primo caso si parlerebbe di una denaturazione per calore e nel secondo di una denaturazione per pH (per acidificazione del mezzo).

La digestione delle proteine inizia nello stomaco e non in bocca, come è successo con i grassi e i carboidrati:

  1. Qui viene rilasciata la pepsina, un enzima proteolitico che viene attivato in un mezzo acido (con acido cloridrico anche secreto nello stomaco) formando il cosiddetto pepsinogeno, e successivamente viene inattivato nel duodeno a causa della maggiore alcalinità in questa regione.
  2. Il succo pancreatico viene versato nell’intestino, che contiene proteasi molto potenti che scompongono la proteina in polipeptidi (brevi catene di aminoacidi).
  3. Infine, altri enzimi chiamati aminopeptidi, che si trovano nei villi intestinali finiscono per rompere questi polipeptidi in semplici amminoacidi che vengono incorporati. Tuttavia, esistono trasportatori specifici per di- e tripeptidi, quindi questi possono essere assorbiti senza dover essere scomposti in amminoacidi.

Inoltre, esistono prove che suggeriscono che alcune macromolecole, come proteine o grandi peptidi, potrebbero essere assorbite dall’intestino senza la necessità di essere scomposte.

In questo modo passerebbero intatte nel sangue, preservando la loro struttura bioattiva, interagendo con l’ambiente interno ed esercitando effetti a livello sanguigno o linfatico. Ciò va totalmente contro il dogma tradizionale secondo cui solo i peptidi formati da 2 o 3 amminoacidi, o amminoacidi liberi, potrebbero essere assorbiti.

La verità è che questo argomento ci darebbe un articolo completo, quindi se sei interessato all’argomento, scrivici nei commenti e lo affronteremo insieme!

Utilità degli Enzimi Digestivi nella Tecnologia Alimentare e nella Salute

Sebbene il loro utilizzo tecnologico non sia una novità, attualmente possono essere utilizzati per produrre o modificare determinati ingredienti o cambiare le consistenze dei prodotti.

Utilità degli Enzimi Digestivi nella Tecnologia Alimentare e nella Salute

Gli enzimi utilizzati dall’industria alimentare possono essere derivati da animali, piante o microrganismi (batteri, funghi e lieviti).

I principali enzimi introdotti nei sistemi di produzione sono sintetizzati da microrganismi dei generi Bacillus e Aspergillus. Potremmo evidenziare quanto segue:

  • Proteasi
  • Amilasi
  • Glucoamilasi
  • Pectinasi
  • Cellulasi

Supplementi di Enzimi Digestivi

In generale, le persone con insufficienza pancreatica esocrina (la secrezione esocrina è quella che contiene enzimi digestivi) e quelle intolleranti al lattosio possono trarne i maggiori benefici dell’assunzione di enzimi come integratore.

Recentemente si sta prendendo in considerazione l’utilizzo di enzimi come terapia nella celiachia, cosa che vedremo più avanti.

Supplementi di Enzimi Digestivi

Tuttavia, l’applicazione di enzimi digestivi in individui sani può favorire i processi di digestione ed evitare determinati problemi.

A livello di salute, una cattiva digestione può portare a problemi come malassorbimento di nutrienti, dolore addominale, steatorrea (presenza di grasso nelle feci) e/o perdita di peso involontaria. L’amministrazione di Supplementi di Enzimi Digestivi può essere la chiave per evitarli.

Amilasi

Sebbene sia raro che si verifichi una cattiva digestione a causa del consumo di amidi, tranne nei casi di insufficienza pancreatica o se l’amido ingerito è resistente (ciò significa che per la loro struttura si comportano come una fibra, cioè non vengono digeriti), gli enzimi amilasi sono molto utili dal punto di vista tecnologico.

Da essi possiamo scomporre una materia prima amidacea (polimeri del glucosio molto lunghi, pesanti e ramificati) in quelle più semplici la cui digestione e assorbimento sono più veloci ed efficienti.

Amilasi

Sappiamo che questa maggiore facilità di incorporazione è essenziale quando si rigenerano i depositi di glicogeno muscolare subito dopo un allenamento o una competizione esigente.

Attraverso la sua azione possono prodursi carboidrati come amilopectina, maltodestrine, destrine, ciclodestrine o glucosio, fra gli altri. In ogni caso, le amilasi fanno parte della stragrande maggioranza dei preparati enzimatici disponibili in commercio.

Enzima lattasi o β-galattosidasi

Come abbiamo commentato in precedenza, le persone con intolleranza allo zucchero del latte mancano di questo enzima, o lo contengono in quantità insufficienti per digerire tutto il lattosio fornito dal cibo.

L’industria è in grado di sintetizzare la lattasi da funghi e lievito, incorporarla nei propri prodotti e digerire la frazione di lattosio che potrebbe causare disagio se ingerita. In questo modo si ottiene un prodotto adatto agli intolleranti al lattosio.

A seconda dell’origine dell’enzima, la sua velocità di azione e la sua efficacia varieranno, per cui potrebbero essere necessari tempi di azione e/o quantità di lattasi differenti a seconda della sua provenienza. Ad esempio, la lattasi dei microrganismi Kluiveromyces lactis ha dimostrato di essere più efficiente di quella ottenuta da Aspergillus niger.

Lattasi

Inoltre, esistono farmaci con lattasi che possono essere consumati prima di assumere un prodotto lattiero-caseario e quindi prevenire le complicazioni.

In termini di dosaggio, 6000 unità di lattasi sembrano essere efficaci per idrolizzare completamente circa 20 g di lattosio (circa la quantità contenuta in circa 400 ml di latte). Tuttavia, ci sono prodotti sul mercato con un’attività enzimatica molto più elevata (> 30.000 unità di lattasi.)

Lipasi

Tradizionalmente, la lipasi di origine suina è stata utilizzata in pazienti con insufficienza pancreatica esocrina (EPI) in modo che questi pazienti siano in grado di digerire e assorbire il grasso. La lipasi fa parte della maggior parte dei complessi enzimatici sul mercato, sebbene la proporzione inclusa varia a seconda di ciascun prodotto.

La dose utilizzata può variare da 25.000 a 50.000 unità/pasto. Questa dose sarebbe equivalente a circa 18.750 – 30.000 unità di lipasi derivate da funghi per pasto.

Proteasi

Ci sono occasioni in cui è richiesto che la frazione proteica della dieta si presenti sotto forma di amminoacidi liberi o peptidi a catena corta.

Qui è dove la proteina si idrolizza (EvoHydro 2.0 ed PeptoPro®, ad esempio) entra in gioco.

A livello industriale, l’idrolisi delle proteine può essere ricercata per scopi puramente tecnologici o per migliorare le proprietà organolettiche, ma se parliamo di salute, le proteine possono essere idrolizzate per migliorare la digeribilità e ridurre l’allergenicità.

Le caratteristiche dell’idrolizzato dipenderanno dal tipo di proteasi utilizzata e dal grado di decomposizione della proteina richiesta. Questo è il motivo per cui è possibile utilizzare diversi enzimi per elaborare la stessa proteina fino a ottenere il prodotto desiderato. Va notato che a volte possono manifestarsi sapori amari e leggermente sgradevoli quando una proteina viene idrolizzata troppo.

Gli idrolizzati proteici inoltre, sono diventati piuttosto importanti nel mondo della nutrizione sportiva, tra l’altro grazie alla loro maggiore velocità di assimilazione rispetto alle proteine native.

Proteine e Allergie Alimentari

La principale differenza tra un’allergia alimentare e un’intolleranza è che nel caso della prima, il nostro sistema immunitario entra in azione, generando una risposta di difesa contro un alimento o un suo componente.Proteine e Allergie Alimentari

Principali allergeni alimentari: arachidi, frutta secca, latte, uova, grano, soia, pesce e crostacei

Quando è una proteina che causa questa allergia, come le allergie comuni alle proteine del latte o dell’uovo, la loro idrolisi può essere l’unico modo per il nostro sistema immunitario di non riconoscerle come allergeni.

Alcuni degli enzimi utilizzati per ridurre l’allergenicità delle proteine sono, tra gli altri, pepsina, tripsina o papaina.

Bromelina

La bromelina è un enzima che non si trova nel nostro tratto digestivo, ma piuttosto si ottiene dall’ananas. È costituita da un insieme di enzimi proteolitici.

Esistono studi che dimostrano che può essere assorbito a livello intestinale e mantenere la sua funzionalità anche a livello sanguigno.

Bromelina

Va notato che il suo livello di attività varia a seconda del metodo di estrazione e anche se viene estratto dal frutto o dal gambo.

Questo enzima ha attività proteasica e, quindi, potrebbe essere utilizzato come supplemento in caso di carenza di pepsina e/o tripsina (enzimi umani responsabili della digestione delle proteine).

Tra le altre, la bromelina si distingue per la sua azione antinfiammatoria e antimicrobica. Alcuni studi in vitro attribuiscono addirittura determinate funzioni che innescherebbero un effetto protettivo contro il cancro. Di quest’ultimo c’è molto da indagare, quindi non soffermiamoci più di tanto

La dose giornaliera raccomandata per questo enzima varia tra 200 e 2000 mg, sebbene a seconda della combinazione con altri enzimi, le dosi applicate nelle formule commerciali potrebbero abbassarsi fino a 45 – 60 mg.

Papaina

Come la bromelina, la papaina è un enzima proteolitico derivato da una pianta, in questo caso dalla papaia.

Papaina

Come è stato osservato, l’assunzione di papaina potrebbe essere utile nei processi infiammatori, nella guarigione delle ferite, nel migliorare il recupero post-esercizio e ovviamente nei processi digestivi.

Tuttavia, potrebbe esserci interazione con determinati farmaci, quindi prima di consumarlo è meglio consultare un medico specializzato in materia.

Enzimi e Celiachia

Nonostante oggi l’unico trattamento per i celiaci sia seguire una dieta priva di glutine, ci sono alcune tendenze che posizionano gli enzimi PEP (prolilendopeptidasi) come possibile alternativa per i pazienti.

Enzimi e Celiachia

Il glutine è la principale proteina fornita da alcuni cereali come il grano, l’orzo o la segale.

Questi potrebbero migliorare la scomposizione del glutine a livello intestinale e ci sono studi in vitro e in vivo che offrono risultati promettenti.

Combinazione di Enzimi e Probiotici

In questo articolo, siamo stati in grado di vedere che ogni enzima svolge un ruolo più che rilevante nel trattamento di numerosi disturbi digestivi. Ebbene, un nuovo e promettente campo di studio è sapere se l’incorporazione di alcuni probiotici potrebbe esercitare un effetto potenziante sull’attività enzimatica.

Tuttavia, è troppo presto per concludere su questo argomento, ma non c’è dubbio che la ricerca in questo settore dovrebbe continuare.

Combinazione di Enzimi e Probiotici

Ad esempio, i batteri produttori di yogurt idrolizzano il lattosio durante la fermentazione e continuano ad esercitare la sua azione nel tratto digerente.

Un altro caso è quello dell’Aspergillus niger, che produce enzimi PEP, che come abbiamo già detto in precedenza, potrebbe essere utile per pazienti celiaci.

Enzimi Digestivi e Invecchiamento

La malnutrizione è uno dei principali problemi che riscontriamo nelle persone anziane.

In una certa misura, una delle cause di questa malnutrizione può essere l’usura o il danneggiamento degli organi del corpo che porta all’invecchiamento.

Infatti, è stato osservato che sia le dimensioni del fegato che il volume sanguigno che lo fornisce diminuiscono con l’età, qualcosa di simile a quello che accade con i reni. A livello del pancreas è stata inoltre osservata una correlazione negativa tra età e dimensioni pancreatiche.

Pancreas

I cambiamenti nelle dimensioni, nella struttura e nell’irrigazione influenzeranno la capacità secretoria di questo organo.

Numerosi studi in cui è stato analizzato il contenuto duodenale hanno mostrato una minore concentrazione di enzimi pancreatici nei campioni di anziani rispetto a quelli di soggetti giovani

Un chiaro esempio è che quando si dividono in 3 gruppi di popolazione (<40 anni, 40-65 anni e >65 anni), negli individui più anziani sono stati registrati volumi inferiori di secrezione pancreatica e concentrazioni enzimatiche inferiori.Invecchiamento

Alla luce di tutto quanto detto precedentemente, sembra che l’assunzione di enzimi esogeni possa essere utile nelle persone anziane, poiché potrebbero invertire e prevenire numerosi sintomi associati alla malnutrizione.

Insomma, sembra abbastanza chiaro che gli anni giocano contro la funzionalità del pancreas, che può dare origine ai sintomi derivati da cattive digestioni già citate: malnutrizione, steatorrea, perdita di peso, diarrea e dolore addominale.

Controindicazioni o Effetti Avversi degli Enzimi Digestivi

Secondo una meta-analisi pubblicata nel 2017, non è molto comune che si verifichi disagio legato all’applicazione di enzimi digestivi come dolore addominale o flatulenza. Tuttavia, potrebbero essere somministrati in caso di dosi eccessive o per reazione allergica alla fonte da cui vengono estratti.

Conclusioni

Gli enzimi digestivi sono gli agenti incaricati di sgusciare il cibo in semplici nutrienti che possono essere assorbiti in tutto il tratto intestinale. La maggior parte viene rilasciata nelle secrezioni digestive, ma alcuni esercitano la loro azione sui villi intestinali.

La somministrazione di enzimi esogeni (amilasi, lipasi, proteasi, lattasi) da fonti animali, vegetali o di microrganismi è uno strumento fondamentale nella gestione dell’insufficienza pancreatica esocrina e altre malattie come l’intolleranza al lattosio.

Benefici degli Enzimi Digestivi

Anche gli individui sani possono trarre benefici se soffrono di digestione problematiche dopo l’assunzione di determinati alimenti.

Esistono enzimi di piante come ananas e papaia che, sebbene non facciano parte dell’insieme degli enzimi umani, possono aiutare la digestione, oltre ad avere alcune caratteristiche antinfiammatorie e antimicrobiche che potrebbero essere benefico per la salute.

I casi di effetti avversi sono in minoranza e, a condizione che vengano applicati nelle dosi raccomandate, l’uso di enzimi digestivi è sicuro.

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